NGHIÊN CỨU THỦY PHÂN PROTEIN ĐẬU NÀNH (Glycine max (L.) Merrill) ĐỂ TẠO OLIGOPEPTIDE TỪ PROTEASE VI KHUẨN Bacillus subtilis

Abstract

Đề tài “Nghiên cứu thủy phân protein đậu nành (Glycine max (L.) Merrill) để tạo oligopeptide từ protease vi khuẩn Bacillus subtilis” nhằm mục tiêu khảo sát điều kiện tối ưu thủy phân protein đậu nành sử dụng vi khuẩn Bacillus subtilis có hệ enzyme protease để oligopeptide được tạo thành trong dung dịch lên men. Enzyme protease vi khuẩn Bacillus subtilis có hoạt tính 0,29 U/mL và hàm lượng đạm amin (oligopeptide) sinh ra sau phản ứng Kunitz sử dụng cơ chất thủy phân protein đậu nành là 42,57 mgN/mL, điều này cho thấy dung dịch protease thô có hoạt tính tốt cho hoạt động thủy phân protein đậu nành để tạo ra oligopeptide. Kết quả thực hiện tối ưu hóa điều kiện thủy phân protein đậu nành bằng phương pháp đáp ứng bề mặt - thiết kế cấu trúc có tâm (RSM-CCD) sử dụng phần mềm Design Expert 11 đã xác định được điều kiện tối ưu để thủy phân protein đậu nành là ở nhiệt độ 40°C; pH 7,5; thời gian 48 giờ. Hàm lượng oligopeptide sinh ra cao nhất trong dung dịch lên men là 256,20 mgN và cao gấp 13,34 lần so với hàm lượng oligopeptide ban đầu có trong lên men (19,21 mgN). Kết quả điện di SDSPAGE cho thấy các oligopeptide được tạo ra có khối lượng phân tử nhỏ hơn 14,4 kDa. Hàm lượng và khối lượng phân tử của oligopeptide sinh ra đã đạt mục tiêu đề ra của nghiên cứu. Từ khóa: Bacillus subtilis, đạm amin sinh ra, enzyme protease, oligopeptide, protein đậu nành, thuỷ phân.